MTORC – CUM DECLANSEAZĂ CREȘTEREA MUSCULARĂ OPTIMĂ !

Până acum probabil că ați auzit destul de puțin despre mTORC, dar mulți dintre voi nu știu exact ce este. Ei bine, dintr-un punct de vedere fundamental, cand fortati un muschi sa se contracte impotriva unei sarcini grele, fibrele care fac machiajul muschilor scheletici sufera de stres, iar raspunsul primar este, la randul lor, semnalul sintezei proteice. La un nivel ușor mai profund, această activare este controlată de o serie de fosforilare (pornire) a unei proteine ​​numite ținta mecanică a complexului de rapamicină … cunoscută mai bine ca mTORC.

Această proteină, mTORC, este unul dintre cele mai importante elemente de semnalizare pentru creșterea mușchiului. Este, în esență, controlul principal pentru sinteza proteinelor în toate celulele corpului nostru și există o relație de cercetare susținută, directă între creșterea musculară și activarea mTORC. Acest lucru înseamnă că, cu cât mTORC este mai activat de stimulul de antrenament, cu atât mai multă sinteză de proteine ​​are loc pentru creșterea și repararea mușchilor.

Au fost efectuate numeroase studii de cercetare privind capacitatea aminoacizilor esențiali, leucina, de a activa activitatea mTORC și toate acestea variază în ceea ce privește designul experimental, metodologia și modelul utilizat. În cea mai mare parte, majoritatea acestor studii au prezentat dovezi copleșitoare pentru a demonstra capacitatea leucinei de a activa preferențial activitatea mTORC, având astfel un impact pozitiv asupra sintezei proteinelor musculare. Este important de remarcat că, în timp ce doza optimă optimă de leucină necesară pentru a maximiza sinteza proteinelor musculare (MPS) rămâne neclară, unele rapoarte indică faptul că MPS atinge o stimulare maximă după consumarea între 2 și 3 grame de leucină.

Ceea ce știm cu certitudine este că creșterea concentrației de leucină într-o doză optimă de EAA (aminoacizi esențiali) nu are un efect suplimentar asupra MPS după un antrenament sau în repaus. Spre deosebire de exercițiul de rezistență, exercițiul de anduranță susținut este în principal catabolic (distrugerea mușchilor), producând concentrații reduse de MPS și leucină în timpul exercițiilor fizice. Acest lucru poate fi atribuit cererii metabolice pentru BCAA în antrenamentul muschilor scheletici. Cu toate acestea, furnizarea de leucină suplimentară în timpul exercițiilor de anduranță poate mări post-exercițiul MPS prin limitarea dependenței de depozitele de proteine ​​endogene.

Dintre aminoacizi, aminoacizii esențiali (EAA) sunt responsabili în primul rând pentru stimularea MPS, în timp ce aminoacizii neesențiali (NEAA) sunt ineficienți în creșterea MPS. Mai precis, aminoacizii cu catenă ramificată (BCAA) sunt leucina, izoleucina și valina. Aceste BCAA sunt EAA, iar leucina este unică ca regulator cheie care trebuie să activeze MPS. Interesant este faptul că leucina, dar nu izoleucina sau valina, poate stimula MPS prin activarea semnalizării mTORC.

Toți acești factori sunt importanți în înțelegerea faptului că leucina este un declanșator anabolic important pentru capacitatea sa de a activa MPS prin semnalizarea mTORC și, prin urmare, reglarea masei musculare.

Să examinăm acest lucru într-un mod mai detaliat. Cercetările au arătat că 3,4 grame de leucină liberă adăugată la 16,6 grame de proteine ​​din zer (pentru un total de 20 de grame) luate după un singur exercițiu de rezistență nu au evidențiat nici o creștere suplimentară a MPS prin adăugarea leucinei libere față de 20 grame de zer proteină. Interesant, sa demonstrat că MPS a fost stimulat maxim de 20 de grame de proteine ​​din zer după exerciții de rezistență, 40 de grame de proteine ​​din zer fără efect suplimentar asupra MPS chiar dacă nivelurile sanguine ale aminoacizilor au fost mai mari.

Prin urmare, este puțin probabil ca ingerarea leucinei în cantități mai mari decât cele găsite în 20-25 grame de proteine ​​din zer (conținând în mod natural 2,5 până la 3 grame de leucină) să stimuleze în continuare creșterea mărimii sau duratei MPS. Cu toate acestea, ar trebui să se afirme că aceste rezultate provin de la bărbați tineri, sănătoși, cântărind aproximativ 85 kg, ceea ce înseamnă că doza maximă eficientă de proteine ​​din zer poate fi destul de diferită, de exemplu, la o atleta de sex feminin de 50 kg sau un culturist de 120 kg.

Rolul Leucinei în sinteza proteinelor musculare este atît cat al unui substrat, cît și al unui semnal / comutator sau al unui declanșator anabolic. Nici o sursă de proteină naturală nu conține numai leucină și nici alți aminoacizi; prin urmare, organismul nostru interpretează disponibilitatea leucinei ca semn că există mulți alți aminoacizi (în special BCAA și EAA) disponibili și schimbă metabolismul proteinelor musculare spre sinteză. Cu toate acestea, deoarece corpul nostru nu stochează aminoacizi, o suprapunere de aminoacizi are ca rezultat o creștere a ratei la care are loc oxidarea aminoacizilor. În consecință, raportul dintre aminoacizii care sunt utilizați de fapt pentru a „construi muschi” si cei care sunt arși pentru a vă alimenta necesarul de energie începe să scadă. Cu alte cuvinte, leucina ar fi folosita in primul rand ca combustibil, mai degraba decat un declansator anabolic pentru cresterea masei musculare.

Concluzia este că, atunci când vine vorba de suplimentarea cu leucină, adăugarea de leucină este într-adevăr practică doar atâta timp cât vorbim despre cantități care ar putea fi derivate numai din nutriție, care este de aproximativ 2 până la 5 grame. Aceasta înseamnă că nu este nevoie de un produs BCAA care să aibă un raport ridicol de 4: 1: 1, 8: 1: 1 sau așa mai departe. Raportul ideal și suportul științific este de 2: 1: 1 pentru produsul dvs. BCAA și orice altceva decât acesta este o schemă de marketing. Profitând de aceste informații, profitați din plin de timpul petrecut în sala de forta, optimizând stiva de suplimente și folosind produse care sunt proiectate și susținute cu ajutorul cercetării.

Sunt BITANU-ALEXANDRU si cunostintele sunt puterea mea iar puterea mea sunt cunostintele ! Eu nu am o parere ,eu spun doar ce spune stiinta !

Referinte:

 1. Tang JE, Moore DR, et al. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol, 2009 Sep;107(3):987-92.

2. Moore DR, Robinson MJ, et al. Ingested protein dose response of muscle and albumin protein synthesis after resistance exercise in young men. Am J Clin Nutr, 2009 Jan;89(1):161-8.

3. Jitomir J, Willoughby DS. Leucine for retention of lean mass on a hypocaloric diet. J Med Food,2008 Dec;11(4):606-9.

4. Koopman R, Wagenmakers AJM, et al. Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects. Am J Physiol Endocrinol Metab, 2005;288:E645-E653.

5. Lindboe CF, Askevold F, et al. Changes in skeletal muscles of young women with anorexia nervosa. An enzyme histochemical study. Acta Neuropathol, 1982;56(4):299-302.

6. Heymsfield SB, McManus CB. Tissue components of weight loss in cancer patients. A new method of study and preliminary observations. Cancer, 1985 Jan 1;55(1 Suppl):238-49.

7. Roche EF, Menon A, et al. Clinical presentation of type 1 diabetes. Pediatr Diabetes, 2005 Jun;6(2):75-8.

8. Kopelman P. Patient case studies. Int J Obes Relat Metab Disord, 1999 Jun;23 Suppl 7:S18-22.

9. Gardner CD, Kiazand A, et al. Comparison of the Atkins, Zone, Ornish, and LEARN diets for change in weight and related risk factors among overweight premenopausal women: the A TO Z Weight Loss Study: a randomized trial. JAMA, 2007 Mar 7;297(9):969-77.

10. Kersten S. Mechanisms of nutritional and hormonal regulation of lipogenesis. EMBO Rep, 2001 Apr;2(4):282-6.

11. Summers SA, Whiteman EL, et al. Insulin signaling in the adipocyte. Int J Obes Relat Metab Disord, 2000 Nov;24 Suppl 4:S67-70.

12. Rivas DA, Lessard SJ, et al. mTOR function in skeletal muscle: a focal point for overnutrition and exercise. Appl Physiol Nutr Metab, 2009 Oct;34(5):807-16.

13. Zhang HH, Huang J, et al. Insulin stimulates adipogenesis through the Akt-TSC2-mTORC1 pathway. PLoS One, 2009 Jul 10;4(7):e6189.

14. Culbert AA, Tavaré JM. Multiple signalling pathways mediate insulin-stimulated gene expression in 3T3-L1 adipocytes. Biochim Biophys Acta, 2002 Oct 11;1578(1-3):43-50.

15. Carr RD, Larsen MO, et al. Incretin and islet hormonal responses to fat and protein ingestion in healthy men. Am J Physiol Endocrinol Metab, 295: E779-E784, 2008.

16. Nilsson M, Holst JJ, et al. Metabolic effects of amino acid mixtures and whey protein in healthy subjects: studies using glucose-equivalent drinks. Am J Clin Nutr, 2007;85:996-1004.